Relaxina
Relaxina  | |
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La relaxina es una hormona peptídica que fue descrita por primera vez en 1926 por Frederick Hisaw. La familia de péptidos relaxinal pertenece a la superfamilia de la insulina y está compuesta por 7 péptidos de alta similaridad estructural pero de baja similaridad en la secuencia: relaxina-1 (RNL1), relaxina-2 (RNL2) y relaxina-3 (RNL3), y los péptidos insulinales (INSL), INSL3, INSL4, INSL5 y INSL6. Las funciones de la relaxina-3, INSL4, INSL5, INSL6 permanecen sin caracterizar.
Sumario
Síntesis
En las hembras, estas hormonas se producen en el cuerpo lúteo del ovario, la mama y, durante el embarazo, también en la placenta, corion, y decidua.
En los machos se produce en la próstata y está presente en el semen humano.
Estructura
Estructuralmente, la relaxina es un heterodímero formado por dos cadenas peptídicas de 24 y 29 aminoácidos que están enlazadas por puente disulfuro y que parece estar relacionada con la insulina.
La relaxina se produce a partir de su protohormona, la “pro-relaxina”, por separación de una cadena polipeptídica adicional.
Función
Mejora la motilidad del esperma en el semen
En humanos
La relaxina se produce principalmente en el cuerpo lúteo, tanto en mujeres embarazadas como no-embarazadas, alcanza un pico aproximadamente a los 14 días de la ovulación y luego declina en ausencia de embarazo dando como resultado la menstruación. Durante el primer trimestre del embarazo, los niveles aumentan y se sintetiza relaxina adicional producida por la decidua.
El papel o la necesidad de la relaxina en el embarazo humano permanece bajo investigación, se asocia con la síntesis y liberación de metaloproteasas y alcanza en humanos su pico de concentración durante las 14 semanas del primer trimestre y en el parto. Se cree que suaviza la sínfisis púbica.
La relaxina inhibe las contracciones espontáneas de la musculatura uterina y facilita el parto, al soltar los ligamentos de la sínfisis pubiana y ablandar el cuello uterino, dado que sus efectos cuentan la estimulación de la formación de colagenasa y la inhibición de la producción de colágeno.
También hay una producción local en el útero de cantidades menores de relaxina, y existen evidencias en favor de que el ablandamiento del cuello uterino cerca de la fecha del parto se debe a un efecto local paracrino de la relaxina.
En animales no-humanos
En animales, la relaxina ensancha el hueso púbico y facilita el parto. También suaviza la cérvix (maduración cervical), y relaja la musculatura uterina. Entonces, durante un largo tiempo, la relaxina fue considerada como una hormona del embarazo. Sin embargo, su significancia puede llegar a ser muy importante. La relaxina afecta el metabolismo del colágeno, inhibiendo la síntesis de colágeno y aumentando su degradación mediante el incremento de las metaloproteinas matrices. También mejora la angiogénesis y es un potente vasodilatador renal.
Receptores
La relaxina interactúa con el receptor de la relaxina LGR7 (RXFP1) y LGR8 (RXFP2) que pertenecen a la superfamilia del receptor acoplado a proteínas-G. Contienen un dominio de transmembrana heptahelicoidal, una heptahélice y un gran ectodominio glicosilado, relacionado remotamente con los receptores para las glicoproteohormonas, como el receptor LH o el receptor FSH.
Los receptores de la relaxina han sido encontrados en el corazón, músculo liso, tejido conectivo, y sistema nervioso cemtral.
Desórdenes
No se han descrito desórdenes específicos relacionados con la relaxina, pero se ha sugerido que podría estar relacionada con la esclerodermia y la fibromialgia, y más recientemente se estudia su uso como posible tratamiento antifibrótico en pacientes con fibrosis pulmonar idiopática
Fuentes
- «If a Gopher Can Do It ...». Time Magazine (10-04-1944).
- Becker GJ, Hewitson TD (March 2001). «Relaxin and renal fibrosis». Kidney Int. 59 (3): pp. 1184–5.
- Wilkinson TN, Speed TP, Tregear GW, Bathgate RA (February 2005). «Evolution of the relaxin-like peptide family». BMC evolutionary biology 5 (1): pp. 14. doi:10.1186/1471-2148-5-14. PMID 15707501.
- Relaxin». Human Protein Reference Database. Johns Hopkins University and the Institute of Bioinformatics. Consultado el 20-05-2009.
