Acetilcolinesterasa
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La acetilcolinesterasa o colinesterasa grupo sanguineo (AChE) es una enzima humana de la familia de colinesterasas que se encuentra en los tejidos nerviosos y los glóbulos rojos, cuya función principal es hidrolizar al neurotransmisor acetilcolina.1 En los glóbulos rojos constituye un antígeno celular llamado Yt.2
Origen
Enzima que cataliza la hidrólisis de la acetilcolina, el neurotransmisor de la sinapsis neuromuscular a nivel central de la memoria y de muchas sinapsis interneuronales, a colina y acetato, terminando así la acción del neurotransmisor liberado a la hendidura sináptica. Algunos compuestos organofosforados, utilizados como insecticidas, suprimen la actividad de esta enzima y producen efectos neurotóxicos; sin embargo, otros inhibidores de la misma, llamados anticolinesterásicos, se utilizan en el tratamiento de la miastenia grave y otros de la enfermedad de alzheimer, una enfermedad debida a la deficiente liberación de acetilcolina en la sinapsis neuromuscular.
Patologías
Modular la actividad de la acetilcolinesterasa es una de las maniobras terapéuticas fundamentadas en aliviar las funciones cognitivas en pacientes con la enfermedad de Alzheimer.5 La acetilcolinesterasa es el blanco de los gases nerviosos, los cuales bloquean su acción causando una contracción muscular interminable por todo el cuerpo.
Características
La enzima acetilcolinesterasa existe en varias isoformas moleculares, cada una con propiedades catalíticas similares, aunque difieren en la forma como se adhieren a la superficie de la membrana celular.[2] Por ejemplo, las variantes neuronales de la AChE tienen actividades enzimáticas indistinguibles entre ellos, pero difieren en su expresión, en el ensamblaje de sus cadenas y en la asociación protéica a nivel de la membrana.[3] El complejo enzimático es codificado por un solo gen en el cromosoma 7 y las formas diferentes de unión a la membrana celular aparecen luego de modificaciones después de la traducción genética,[4] así como por el uso de diferentes promotores del ADN.[3]
Fuentes
1. Dale HH (1914) The action of certain esters and ethers of choline, and their relation to muscarine. J Pharmacol Exp Ther 6: 147-190.
2. Siegel GJ, Agranoff BW, Albers W, Molinoff PB (1989) Basic Neurochemistry. Raven Press Ltd., New York, USA, p 984.
3. Massoulié J, Pezzementi L, Bon S, Krejci E, Vallette F- M (1993) Molecular and Cellular Biology of Cholinest- erases. Prog Neurobiol 41:31-91.
4. Brown GL, Dale HH, Feldberg W (1936) Reactions of the normal mammalian muscle to acetylcholine and to eserine. J Physiol 87: 394-424.
5. Loewi O, Navratil E (1926) Übertragbarkeit der Herznevenwirking, X. Mittteilung. Über das Schicksal des Vagusstoffs. Pflugers Arch 214:678-688
